ఉత్పత్తులు

γ-గ్లుటామిల్ట్రాన్స్పెప్టిడేస్ (γ-GTలు) గ్లూటాతియోన్ యొక్క γ-గ్లుటామిల్ అమైడ్ బంధాన్ని విడదీసి, విడుదలైన γ-గ్లుటామిల్ సమూహాన్ని నీటికి (జలవిశ్లేషణ) లేదా అంగీకార అమైనో ఆమ్లాలకు (ట్రాన్స్‌పెప్టిడేషన్) బదిలీ చేస్తాయి.ఈ సర్వవ్యాప్త ఎంజైమ్‌లు గ్లూటాతియోన్ యొక్క జీవసంశ్లేషణ మరియు క్షీణత మరియు జెనోబయోటిక్ నిర్విషీకరణలో కీలక పాత్ర పోషిస్తాయి.ఇక్కడ మేము బాసిల్లస్ లైకెనిఫార్మిస్ γ-GT (BlGT) యొక్క 3Å రిజల్యూషన్ క్రిస్టల్ నిర్మాణాన్ని మరియు దాని కాంప్లెక్స్‌ని l-Gluతో నివేదిస్తాము.ఎక్స్-రే నిర్మాణాలు BlGT N- టెర్మినల్ న్యూక్లియోఫిలిక్ హైడ్రోలేస్ సూపర్ ఫామిలీకి చెందినదని ధృవీకరిస్తుంది మరియు బాసిల్లస్ సబ్‌టిలిస్ నుండి వచ్చిన హోమోలాగస్ ఎంజైమ్‌కు నివేదించిన మాదిరిగానే ప్రోటీన్ ఓపెన్ యాక్టివ్ సైట్ చీలికను కలిగి ఉందని వెల్లడిస్తుంది, కానీ మానవ γ-GT కోసం గమనించిన వాటికి భిన్నంగా ఉంటుంది. ఇతర సూక్ష్మజీవుల నుండి γ-GTల కోసం.L-Glu యొక్క బైండింగ్ BlGT లార్జ్ సబ్‌యూనిట్ యొక్క C-టెర్మినల్ టెయిల్‌ని క్రమాన్ని మార్చడాన్ని ప్రేరేపిస్తుందని మరియు లోహ అయాన్‌ను గుర్తించడంలో సంభావ్యంగా ఉన్న యాసిడ్ అవశేషాల సమూహాన్ని గుర్తించడాన్ని అనుమతిస్తుంది అని డేటా సూచిస్తుంది.నాలుగు కొత్త అలా సింగిల్ మార్పుచెందగలవారి ఆటోప్రాసెసింగ్, ఎంజైమాటిక్ యాక్టివిటీ, కెమికల్ మరియు థర్మల్ డీనాటరేషన్‌ను వర్గీకరించడం ద్వారా BlGT యొక్క కన్ఫర్మేషనల్ స్టెబిలిటీపై ఈ అవశేషాల పాత్ర అధ్యయనం చేయబడింది.Asp568ని Alaతో భర్తీ చేయడం ప్రోటీన్ యొక్క ఆటోప్రాసెసింగ్ మరియు నిర్మాణ స్థిరత్వం రెండింటినీ ప్రభావితం చేస్తుందని ఫలితాలు చూపిస్తున్నాయి.