ఉత్పత్తులు

సబ్‌స్ట్రేట్-ప్రోటీన్ ఇంటరాక్షన్‌లను మ్యాప్ చేయడానికి ఇన్‌ఫ్రారెడ్ స్పెక్ట్రోస్కోపీ ఉపయోగించబడింది: న్యూక్లియోటైడ్ బైండింగ్ మరియు ATPase ఫాస్ఫోరైలేషన్‌పై సార్కోప్లాస్మిక్ రెటిక్యులం Ca(2+)-ATPase యొక్క కన్ఫర్మేషనల్ మార్పులు సబ్‌స్ట్రేట్ ATP మరియు ATP అనలాగ్‌లను ఉపయోగించి పర్యవేక్షించబడ్డాయి (2'-deoxy-ATP, '-డియోక్సీ-ATP, మరియు ఇనోసిన్ 5'-ట్రిఫాస్ఫేట్), ఇవి సబ్‌స్ట్రేట్ యొక్క నిర్దిష్ట క్రియాత్మక సమూహాలలో సవరించబడ్డాయి.2'-OH, 3'-OH మరియు అడెనిన్ యొక్క అమైనో సమూహంలో మార్పులు ATPase యొక్క బైండింగ్-ప్రేరిత కన్ఫర్మేషనల్ మార్పు యొక్క పరిధిని తగ్గిస్తాయి, ముఖ్యంగా తరువాతి రెండింటికి బలమైన ప్రభావాలు గమనించబడ్డాయి.ఇది న్యూక్లియోటైడ్ మరియు ATPase మధ్య వ్యక్తిగత పరస్పర చర్యలకు న్యూక్లియోటైడ్-ATPase కాంప్లెక్స్ యొక్క నిర్మాణ సున్నితత్వాన్ని ప్రదర్శిస్తుంది.ATPaseతో ఇచ్చిన లిగాండ్ సమూహం యొక్క బైండింగ్ మరియు పరస్పర చర్యలకు అధ్యయనం చేయబడిన అన్ని సమూహాలు ముఖ్యమైనవి, ఇతర లిగాండ్ సమూహాల పరస్పర చర్యలపై ఆధారపడి ఉంటాయి.ATPase యొక్క ఫాస్ఫోరైలేషన్ ITP మరియు 2'-డియోక్సీ-ATP కొరకు గమనించబడింది, కానీ 3'-deoxy-ATP కొరకు కాదు.న్యూక్లియోటైడ్ బైండింగ్ మరియు ఫాస్ఫోరైలేషన్ యొక్క పూర్తి స్థాయికి ATP-ప్రేరిత కన్ఫర్మేషనల్ మార్పు తప్పనిసరి కాదని చూపించే ఫాస్ఫోరైలేషన్ రేటుకు మధ్య ప్రత్యక్ష సంబంధం లేదు.న్యూక్లియోటైడ్-ATPase కాంప్లెక్స్ కోసం గమనించినట్లుగా, మొదటి ఫాస్ఫోరైలేటెడ్ ATPase ఇంటర్మీడియట్ E1PCa(2) యొక్క ఆకృతి కూడా న్యూక్లియోటైడ్‌పై ఆధారపడి ఉంటుంది, ATPase స్టేట్‌లు గతంలో ఊహించిన దానికంటే తక్కువ ఏకరీతి ఆకృతిని కలిగి ఉన్నాయని సూచిస్తుంది.